(相關資料圖)

近日，中國科學院廣州生物醫藥與健康研究院張小飛團隊在《細胞報告》（Cell Reports）上，發表了題為MARCH7-Mediated Ubiquitination Decreases the Solubility of ATG14 to Inhibit Autophagy的研究論文，揭示了E3泛素連接酶MARCH7通過泛素化修飾ATG14抑制自噬，導致蛋白聚集體通過自噬途徑降解受阻的機制。

自噬是真核細胞中保守且重要的分解代謝機制。自噬失調、紊亂與癌癥、神經退行性疾病、衰老等密切相關。近年來，隨著對自噬的研究不斷深入，科學家發現泛素化這種廣泛存在的蛋白翻譯后修飾在其中發揮著重要作用。然而，自噬復雜而精準的調控網絡至今未完全清晰，對自噬密碼的解讀仍是未來幾十年基礎研究工作不可缺少的部分。

該研究通過蛋白質譜等技術鑒定出自噬核心機制中關鍵蛋白ATG14的E3泛素連接酶MARCH7，并進一步確定其對ATG14的泛素化修飾位點以及修飾類型。該工作為補充泛素鏈功能提供了研究依據，為完善自噬調控機制提供了新證據，并為自噬相關疾病的治療提供了新的方向和研究靶點。

研究工作得到廣東省珠江人才計劃、廣東省科技計劃項目和香港創新科技署的支持。

論文鏈接

MARCH7泛素化ATG14抑制自噬的示意圖

關鍵詞：